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Le cellule “stressate” offrono indizi per eliminare l’accumulo di proteine ​​tossiche nella demenza

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Si dice spesso che un po’ di stress può far bene. Ora gli scienziati hanno dimostrato che lo stesso potrebbe valere per le cellule, scoprendo un meccanismo appena scoperto che potrebbe aiutare a prevenire l’accumulo di grovigli di proteine ​​comunemente osservati nella demenza.

Una caratteristica di malattie come l’Alzheimer e il Parkinson, note collettivamente come malattie neurodegenerative, è l’accumulo di proteine ​​mal ripiegate. Queste proteine, come l’amiloide e la tau nella malattia di Alzheimer, formano “aggregati” che possono causare danni irreversibili alle cellule nervose del cervello.

Il ripiegamento delle proteine ​​è un processo normale nel corpo e, negli individui sani, le cellule svolgono una forma di controllo di qualità per garantire che le proteine ​​siano correttamente ripiegate e che le proteine ​​mal ripiegate vengano distrutte. Ma nelle malattie neurodegenerative, questo sistema viene compromesso, con conseguenze potenzialmente devastanti.

Con l’invecchiamento della popolazione mondiale, a un numero crescente di persone viene diagnosticata la demenza, rendendo sempre più urgente la ricerca di farmaci efficaci. Tuttavia, i progressi sono stati lenti e non sono ancora disponibili medicinali in grado di prevenire o rimuovere l’accumulo di aggregati.

In uno studio pubblicato oggi su Comunicazioni sulla naturaun team guidato da scienziati del Dementia Research Institute del Regno Unito, Università di Cambridge, ha identificato un nuovo meccanismo che sembra invertire l’accumulo di aggregati, non eliminandoli completamente, ma piuttosto “ripiegandoli”.

“Proprio come quando siamo stressati da un carico di lavoro pesante, così anche le cellule possono essere ‘stressate’ se sono chiamate a produrre una grande quantità di proteine”, ha spiegato il dott. Edward Avezov del UK Dementia Research Institute presso il Università di Cambridge.

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“Ci sono molte ragioni per cui questo potrebbe essere, ad esempio quando producono anticorpi in risposta a un’infezione. Ci siamo concentrati sullo stress di un componente delle cellule noto come reticolo endoplasmatico, che è responsabile della produzione di circa un terzo delle nostre proteine ​​e presumeva che questo stress potesse causare un ripiegamento errato”.

Il reticolo endoplasmatico (ER) è una struttura di membrana che si trova nelle cellule dei mammiferi. Svolge una serie di importanti funzioni, tra cui la sintesi, il ripiegamento, la modifica e il trasporto delle proteine ​​necessarie sulla superficie o all’esterno della cellula. Il dott. Avezov e colleghi hanno ipotizzato che lo stress dell’ER potrebbe portare a un ripiegamento errato e all’aggregazione delle proteine ​​​​diminuendo la sua capacità di funzionare correttamente, portando a una maggiore aggregazione.

Furono sorpresi di scoprire che era vero il contrario.

“Siamo rimasti sorpresi di scoprire che lo stress della cellula ha effettivamente eliminato gli aggregati, non degradandoli o eliminandoli, ma disfacendoli, consentendo potenzialmente loro di ripiegarsi correttamente”, ha affermato il dott. Avezov.

“Se riusciamo a trovare un modo per risvegliare questo meccanismo senza stressare le cellule, il che potrebbe causare più danni che benefici, allora potremmo essere in grado di trovare un modo per curare alcune demenze”.

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Il componente principale di questo meccanismo sembra appartenere a una classe di proteine ​​note come proteine ​​da shock termico (HSP), la maggior parte delle quali viene prodotta quando le cellule sono esposte a temperature superiori alla loro normale temperatura di crescita e in risposta allo stress.

Il dottor Avezov ipotizza che questo potrebbe aiutare a spiegare una delle osservazioni più insolite nel campo della ricerca sulla demenza. “Di recente sono stati condotti alcuni studi su persone nei paesi scandinavi che usano regolarmente le saune, suggerendo che potrebbero essere a minor rischio di sviluppare demenza. Una possibile spiegazione di ciò è che questo lieve stress innesca una maggiore attività degli HSP, aiutando a correggere le proteine ​​​​aggrovigliate .”

Uno dei fattori che in precedenza ha ostacolato questo campo di ricerca è stata l’incapacità di visualizzare questi processi nelle cellule vive. Lavorando con i team della Pennsylvania State University e dell’Università dell’Algarve, il team ha sviluppato una tecnica che consente loro di rilevare il ripiegamento errato delle proteine ​​nelle cellule vive. Si basa sulla misurazione dei modelli di luce di una sostanza chimica luminosa su una scala di nanosecondi, un miliardesimo di secondo.

“È affascinante come misurare la durata della fluorescenza della nostra sonda su scala nanosecondi sotto un microscopio alimentato a laser renda evidenti gli aggregati altrimenti invisibili all’interno della cellula”, ha affermato il professor Eduardo Melo, uno dei principali autori, dell’Università dell’Algarve, in Portogallo.